Worthington公司有关α-淀粉酶的历史：
α-淀粉酶于 1925 年由库恩命名，因为水解产物处于 α 构型。1930 年，Ohlsson 发现了另一种淀粉酶，它产生了一种 β-甘露糖。他将其命名为β-淀粉酶。1947 年，Meyer等人首次从猪胰腺中结晶出这种酶。，丹尼尔森确定了它的分子量。1952 年，考德威尔等人。报道了一种改进的纯化方法。
早在 1975 年就报道了 α-淀粉酶抑制剂（Marshall 和 Lauda 1975）。α-淀粉酶的个晶体结构来自米曲霉，并于 1979 年确定（Matsuura等人1979）。次年，这种 6 Å 分辨率结构改进为 3 Å 分辨率（Matsuura等人， 1980）。
在 1980 年代，确定了两种形式（PPAI 和 PPAII）的氨基酸序列（Kluh等人1981 和 Pasero等人1986）。每种形式的三维晶体结构是在 1990 年代确定的，并且发现实际上是相同的（Qian等人1993 和 Gilles等人1996）。Darnis等人确定了完整的 cDNA 序列。1999 年。
最近对 α-淀粉酶的研究包括从天然来源中分离和研究抑制剂的作用（Narita 和 Inouye 2009 和 Suda等人2011）。研究人员还研究了结合碳水化合物对酶稳定性的影响（Gopal等人， 2008 年），并分析了抑制剂的结合，旨在设计新的抑制剂（Najafian等人， 2011 年）。
Worthington公司α-淀粉酶的特异性：
α-淀粉酶催化含有 3 个或更多 α-1,4-连接的 D-葡萄糖单元的多糖中内部 α-1,4-葡聚糖键的水解，产生麦芽糖和葡萄糖的混合物。另见 Takeshita 和 Hehre (1975)。
Worthingtonα-淀粉酶的分子特征：
动物α-淀粉酶由两个基因座编码，amy1（唾液）和amy2（胰腺）。全长 amy cDNA 包含 1565 bp。它包含一个 15 个氨基酸的信号肽和一个 1536 nt 的开放阅读框 (ORF)。一个 29-nt 的 3' 非编码区后跟一个短 poly(A) 尾。
动物α-淀粉酶包含五个保守区域，包括在(α/β)8-桶处或周围的四个和一个靠近结构域B的C末端的短序列(Janecek 1993、Svensson 1994和Janecek和Balaz 1995)。人和猪胰腺 α-淀粉酶有 87.1% 相同，只有 64 个氨基酸取代。小鼠和大鼠 α-淀粉酶与猪具有 85.5% 的同一性。氨基酸 304-310 在哺乳动物 α-淀粉酶中是保守的，并且被认为与酶促机制有关（Darnis等， 1999）。
Worthingtonα-淀粉酶的应用：
乙醇生产
减少淀粉或糖原分子
Worthington公司α-淀粉酶参考文献（部分）：
Bernfeld, P.: Amylases alpha and beta, Meth Enzymol 1, 149, 1955
Bertrand, H.: Therapeutical Use of Alpha-Amylase in O.E.L. Pathology, J Gyn Obst Biol Repro 3, 85, 1975
Biely, P., Mislovicova, D., Markovic, O., and Kalac, V.: A New Chromogenic Substrate for Assay and Detection of alpha-Amylase , Anal Biochem 172, 176, 1988
Boyer, E., and Ingle, M.: Extracellular Alkaline Amylase from a Bacillus Species , J Bacteriol 110, 992, 1972